CATEGORII DOCUMENTE |
Bulgara | Ceha slovaca | Croata | Engleza | Estona | Finlandeza | Franceza |
Germana | Italiana | Letona | Lituaniana | Maghiara | Olandeza | Poloneza |
Sarba | Slovena | Spaniola | Suedeza | Turca | Ucraineana |
DOCUMENTE SIMILARE |
|
AMINORÛGŠTYS, PEPTIDAI IR BALTYMAI
Aminorûgštimis vadinami karboksirûgšèiø dariniai, turintys vien¹ arba daugiau aminogrupiø. Aminorûgšèiø struktûroje dar gali bûti hidroksi-, merkapto- ir kitø funkciniø grupiø. Aminorûgštys labai svarbios gyviems organizmams. Gyvieji organizmai pasižymi nuostabia savybe. Jie geba sujungti aminorûgštis tarpusavyje ávairiausiais dariniais ir sekomis ir sudaryti ávairius poliamidus: peptidus ir baltymus, pasižyminèius gyvybiškai svarbiomis savybëmis. Peptidø sudëtyje yra iki 100, o baltymø – virš 100 aminorûgšèiø.
a-Aminorûgšèiø struktûra, klasifikavimas ir fizikinës savybës
Pagal amino- ir karboksigrupiø tarpusavio išsidëstym¹ anglies atomø grandinëje aminorûgštys skirstomos á a b g w-aminorûgštis. a-Aminorûgštyse amino- ir karboksigrupës yra prie to paties anglies atomo. Nors iš gamtiniø objektø yra išskirta virš 300 ávairiø aminorûgšèiø, taèiau á daugumos peptidø ir baltymø sudëtá áeina 20 ypaè svarbiø aminorûgšèiø. Visos jos yra a-aminorûgštys:
a-Aminorûgšèiø molekulëse yra rûgštiniø ir baziniø grupiø, t.y. jos yra amfolitai. Dël to a-aminorûgšèiø molekulëse vyksta protono pernaša nuo karboksigrupës á aminogrupê, t.y. joms bûdinga prototropinë tautomerija.
Vandens tirpaluose ir kristaluose vyrauja bipolinio junginio tautomeras, kuris yra elektriškai neutralus.
a-Aminorûgštys pagal jonizacines savybes bei poliškum¹ skirstomos á 4 grupes.
10 lentelë. Baltymø a-aminorûgštys
![]() |
10 lentelës têsinys
10 lentelës têsinys
Dipolinio junginio (cviterjono) struktûra apsprendžia a-aminorûgšèiø fizikines savybes. Jos yra bespalvës kristalinës medžiagos, pasižyminèios aukšta lydymosi temperatûra, nelakios, beveik visos tirpios vandenyje ir praktiškai netirpios nepoliniuose tirpikliuose.
a-Aminorûgštys, išskyrus glicin¹, yra chiraliniai junginiai, nes turi asimetriná a-C-atom¹. Pagrindinës a-aminorûgštys, áeinanèios á baltymø sudëtá, yra L-konfigûracijos. R ir S sistemoje visø jø, išskyrus L-cistein¹, asimetrinio a-C-atomo konfigûracija yra S.
Baltyminis maistas yra gyvøjø organizmø a-aminorûgšèiø šaltinis. Daugelá a-aminorûgšèiø gyvûnø organizmai sintetina, taèiau valino, histidino, leucino, izoleucino, lizino, metionino, treonono, triptofano ir fenilalanino nesintetina. Šios 9 a-aminorûgštys turi bûti gaunamos su maistu ir vadinamos nepakeièiamosiomis aminorûgštimis.
a-Aminorûgšèiø cheminës savybës
a-Aminorûgšèiø cheminiø savybiø savotiškum¹ apsprendžia dviejø funkciniø grupiø su aiškiai priešingomis savybëmis buvimas jø molekulëse.
Rûgštinës-bazinës savybës ir prototropinë tautomerija
Aminorûgštys reaguoja su rûgštimis ir bazëmis:
Aminorûgšèiø egzistavimo forma vandens tirpaluose priklauso nuo pH, pvz., alanino:
Kiekviena aminorûgštis turi savit¹ pH reikšmê, kai susidaro bipolinis junginys. Tai vadinamasis izoelektrinis taškas pI, kai tirpale yra vienodas teigiamø ir neigiamø krûviø skaièius ir tirpalas yra nelaidus elektros srovei.
a-Aminorûgèiø, turinèiø dvi pKa reikšmes, pI gali bûti apskaièiuojamas tokia formule:
a-Aminorûgštys, kurios gali egzistuoti tik 3-jose formose – molekulë, katijonas ir anijonas – vadinamos neutraliomis. Iš 20 a-aminorûgšèiø jø yra 13. a-Aminorûgštys, turinèios šoninê grandinê su bazine grupe vadinamos bazinëmis (jø yra 3), o turinèios šoninê grandinê su rûgštine grupe vadinamos rûgštinëmis (jø yra 4).
Kompleksodara
Visos a-aminorûgštys, atiduodamos proton¹, reaguoja su d-metalø katijonais kaip ligandai ir sudaro ciklinius kompleksus - chelatus:
Rûgštinës ir bazinës a-aminorûgštys yra aktyvesni ligandai, negu neutralios a-aminorûgštys. Ypaè aktyvûs kompleksodaros reakcijose su biometalais yra cisteinas ir histidinas, turintys lengvai poliarizuojamas merkapto- ir imidazolo grupes. Šiø a-aminorûgšèiø aktyvumas kompleksodaros reakcijose išlieka ir jas turinèiuose peptiduose bei baltymuose.
Elektrofilinës-nukleofilinës savybës
Aminorûgštys elektrofilinëse-nukleofilinëse reakcijose karbonilgrupe reaguoja kaip elektrofilai, o aminogrupe – kaip nukleofilai.
Acilinimo reakcijos
Aminorûgštys acilina nukleofilus, pvz., alkoholius:
Jø aminogrupë gali bûti acilinama, pvz., acilhalogenidu:
Aminorûgšèiø karboksigrupë apsaugoma (blokuojama) šarminëje terpëje paverèiant jas druskomis (metalø karboksilatais) arba esteriais. Aminorûgšèiø metalø karboksilatai ir esteriai neturi rûgštiniø savybiø, bet turi baziniø savybiø.
Aminorûgšèiø aminogrupë blokuojama rûgštinëje terpëje susidarant druskai arba acilinant. Aminorûgšèiø diprotonizuotas katijonas ir N-acildarinys neturi baziniø savybiø, bet turi rûgštiniø savybiø.
Acilinant aminorûgštis su blokuota karboksigrupe aminorûgštimis su blokuota aminogrupe susidaro dipeptidai.
Nesant apsauginiø grupiø dvi aminorûgšèiø molekulës reaguoja tarpusavyje acilindamos viena kit¹:
Alkilinimo reakcijos
Aminorûgštys su blokuota karboksigrupe laisva aminogrupe reaguoja su halogenalkanais, pvz., jodmetanu:
Aminorûgšties betainas turi fiksuot¹ dipolinio junginio struktûr¹. Jis yra metilgrupiø šaltinis nukleofilams. Biosistemose betainai dalyvauja transmetilinimo reakcijose:
Alkilinimo reakcijoms priskiriama ir aminorûgšèiø raekcija su Sendžerio reagentu:
Tokie aminorûgšèiø dariniai gerai tirpsta organiniuose tirpikliuose ir gali bûti efektyviai perskirti chromatografiniais metodais á pavienius aminorûgšèiø darinius (reakcija naudojama aminorûgšèiø sekai peptiduose ar baltymuose nustatyti).
S¹veika su formaldehidu
Formaldehidas, reaguodamas su baltymø aminogrupëmis, negrážtamai denatûruoja baltymus. Tuo paaiškinamas didelis formaldehido toksiškumas ir jo gebëjimas naikinti mikroorganizmus arba jø sporas (sterilizuoti).
Oksidacinës-redukcinës savybës
a-Aminorûgštys dalyvauja ávairiose oksidacijos redukcijos reakcijose, kuriø metu kinta anglies atomø oksidacijos laipsnis arba anglies atomø grandinë.
Tiol-disulfidinë pusiausvyra
Cisteinas, kaip ir visi tioliai, yra reduktorius. Jis lengvai oksiduojasi virsdamas disulfidu cistinu, gebanèiu lengvai redukuotis.
j = - 0.22 V
Ši konjuguota oksidacinë redukcinë pora pasižymi šiek tiek didesniu gebëjimu redukuoti negu oksiduoti. Todël cisteinas yra efektyvus antioksidatorius, apsaugantis organizm¹ nuo stipriø oksidatoriø. Be to, jis buvo pirmasis preparatas spindulinei ligai gydyti.
Dekarboksilinimas
Laboratorinëmis s¹lygomis ši reakcija vyksta kaitinant a-aminorûgštis su Ba(OH)2:
Organizme a-aminorûgšèiø dekarbksilinimo reakcija vyksta fermento ir kofermento átakoje:
Ši reakcija lengvai vyksta gyvûnø ir augalø organizmuose, taèiau ypaè lengvai – mikroorganizmuose.
a-Aminorûgštims dekarboksilinantis organizme sintetinasi biogeniniai aminai, atliekantys svarbias biologines funkcijas.
Cb - C a ryšio aldolinis skilimas
Reakcija bûdinga serinui ir treoninui.
Tiesioginis deamininimas (eliminavimo reakcija)
Ši reakcija bûdinga a-aminorûgštims, turinèioms b-padëtyje OH arba SH grupes.
Transamininimas (peramininimas)
Šia reakcija reguliuojamas aminorûgšèiø kiekis organizme.
Oksidacinis deamininimas
Šis procesas bûdingas a-aminorûgštims, kai jos veikiamos oksidatoriais. Reakcija vyksta laboratorinëmis s¹lygomis bei organizme.
Reakcija su HNO2
Reakcija taikoma aminogrupëms aminorûgštyse ir baltymuose nustatyti.
S¹veika su ninhidrinu
S¹veika su dehidrogenaze
Organizme oksidaciniame deamininime dalyvauja alaninas, asparto ir glutamo rûgštys.
Organizme vyksta ir grážtamoji reakcija – redukcinis oksorûgšèiø amininimas.
Vidinis molekulinis deamininimas
Asparto rûgštis
Mikrobiologijos pramonëje grážtam¹ja reakcija iš fumaro rûgšties sintetinama L-asparto rûgštis.
7.3. Peptidø struktûra ir savybës
Peptidai – biosubstratai, sudaryti iš aminorûgšèiø liekanø. Skirstomi á mažamolekulius (oligopeptidus), kuriø sudëtyje yra iki 10 aminorûgšèiø liekanø, ir polipeptidus, kuriø sudëtyje yra 11-100 aminorûgšèiø liekanø.
Peptidai – aminorûgšèiø polikondensacijos produktai:
Peptidiniam ryšiui bûdinga tricentrë p, p- konjuguota sistema. Peptidinë grupë yra planarinës trans-struktûros, kurioje aminorûgšèiø liekanø R pakaitai išsidëstê transoidine konformacija.
Piešiant peptidø struktûrines formules, atomai išdëstomi taip, kad laisva aminogrupë liktø kairëje formulës pusëje, o karboksigrupë – dešinëje.
Peptidai, esantys visuose gyvuose organizmuose, atlieka ávairias biologines ir fiziologines funkcijas. Daugelis antibiotikø, hormonø bei toksinø yra peptidai. Cheminiu požiûriu jie gali pasižymëti rûgštinëmis-bazinëmis, jonoforø bei antioksidatoriø savybëmis.
Rûgštinës-bazinës savybës
Peptidai, panašiai kaip aminorûgštys, yra amfolitai.
Organizme peptid rûgštiniø-baziniø virsmø pagrindu funkcionuoja peptidinës buferinës sistemos.
Kompleksodara
Daugelis peptidø yra ligandai ir sudaro su kompleksodariais nevienodo patvarumo kompleksinius junginius. Peptidai valinomicinas ir gramicidinas S yra ne tik antibiotikai, bet ir jonoforai (padidinantys biomembranos pralaidum¹ jonams), transportuojantys per l¹stelës membran¹ K+ ir Na+ katijonus.
Valinomicino ciklinë molekulë panaši á riestainá, kurio išorinis paviršius yra hidrofobinis, o vidinis – polinis; ertmë atitinka K+ matmenis.
Gramicidino S molekulë panaši á vamzdelá, kurio išorinis paviršius hidrofobinis, o vidinis – polinis. Juo pernešami vienvalenèiai katijonai: Na+, K+ ir kt., taèiau dažniausiai Na+ katijonai.
Oksidacinës-redukcinës savybës
Gyvûnø, augalø ir bakterijø l¹stelëse yra tripeptido glutationo (GSH), kuris aktyviai dalyvauja oksidacijos-redukcijos reakcijose, iš redukuotos formos (GSH) pereidamas á oksiduot¹ (GS-SG) ir atvirkšèiai:
j - 0.23 V.
Redukuota glutationo forma yra antioksidatorius, neutralizuojantis l¹stelëse aktyvi¹sias deguonies formas. Oksiduota glutationo forma saugo biosubstratus nuo laisvøjø radikalø reduktoriø.
Biologinës ir fiziologinës funkcijos
Daugelis peptidø yra hormonai, reguliuojantys organizme vykstanèius procesus. Pvz., insulinas, sintetinamas kasos liaukoje, yra sudarytas iš 51 aminorûgšties liekanø ir dviejø grandiniø, sujungtø disulfidiniais tilteliais, palaiko normos ribose cukraus kieká kraujuje. Apie 150 peptidø, vadinamø neuropeptidais, yra žmogaus galvos smegenyse, kur jie atlieka ávairias biologines ir fiziologines funkcijas. Peptidø cheminës savybës, o ypaè biologinës ir fiziologinës funkcijos, priklauso ne tik nuo aminorûgšèiø skaièiaus ir jø sekos grandinëje, bet ir nuo grandinës konformacijos. Tuo jie panašûs á baltymus.
7.4. Baltymø struktûra ir savybës
Baltymai – svarbiausia gamtiniø junginiø klasë, atliekanti ávairius vaidmenis funkcionuojant gyvybei. Cheminiu požiûriu baltymai yra biopolimerai, sudaryti iš a-aminorûgšèiø. Baltymø molekulës yra linijinës, nešakotos.
Daugeliui gamtiniø polimerø (pvz., polisacharidams) bûdingas polidispersiškumas. Jø molekulës bûna ávairaus ilgio. Baltymai – visiška priešingybë. Visos to paties baltymo molekulës yra identiškos, turi t¹ patá polipeptidinës grandinës ilgá ir t¹ paèi¹ cheminê struktûr¹.
Baltymø peptidinis ryšys yra patvarus neutralioje terpëje 37 C temperatûroje, taèiau rûgštinëje arba bazinëje terpëje gali hidrolizintis. Organizme baltymø hidrolizê vykdo fermentai peptidazës.
Gamtiniø baltymø molekulës netgi tirpaluose gali egzistuoti ávairiose konformacijose.
Baltymø makromolekulës konformacija tirpale – ávairios jos erdvinës formos, susidaranèios sukantis molekulës fragmentams apie viengubuosius ryšius ir besistabilizuojanèios tarpmolekuliniais ryšiais, atsirandanèiais s¹veikaujant atskiroms baltymø makromolekulës grupëms tarpusavyje arba su baltymus supanèiame vandens tirpale esanèiø medžiagø molekulëmis.
Konformacijø tarpusavio virsmai daugumoje atvejø vyksta neskylant baltymø makromolekulëje kovalentiniams ryšiams. Baltymø sudëèiai ir konformacijoms apibûdinti vartojamos pirminës, antrinës, tretinës ir ketvirtinës struktûros s¹vokos.
Pirminë baltymø struktûra
Aminorûgšèiø seka baltymo polipeptidinëje grandinëje yra vadinama pirmine baltymø struktûra.
Pirminës baltymø struktûros tyrimai svarbûs medicinai. Žinoma nemažai ágimtø ligø, kuriø priežastis – vienos ar keliø aminorûgšèiø pakeitimas konkretaus baltymo polipeptidinëje grandinëje. Tokiø ligø atskleidimu ir diagnoze užsiima palyginti jauna medicinos šaka – molekulinë patologija.
Labai svarbø vaidmená baltymø pirminës struktûros tyrimuose turëjo ir dabar turi N-galiniø aminorûgšèiø liekanø idetifikavimas. F. Sendžeris pasiûlë šiam tikslui N-galiniø aminorûgšèiø cheminio žymëjimo metod¹.
Ekstrahuojant hidrolizës mišiná organiniais tirpikliais išsiekstrahuoja tik pažymëtoji N-galinë aminorûgštis; visos kitos lieka vandens sluoksnyje.
Šiuo metu pats svarbiausias N-galiniø aminorûgšèiø identifikavimo metodas yra vadinamasis Edmano degradavimas.
Sutrumpint¹ polipeptid¹ galima vël veikti fenilizotiocianatu ir identifikuoti antr¹j¹ N-galo aminorûgštá ir t.t.
Griežtai linijinë polipeptidinë grandinë energetiškai nenaudinga, kadangi ji eliminuoja ávairiø pakaitø, esanèiø aminorûgšèiø liekanose, tarpusavio s¹veik¹. Dël tokios s¹veikos atsiranda papildomi ryšiai, stabilizuojantys vienoki¹ ar kitoki¹ baltymo konformacij¹.
Dažniausiai pasitaikanèios s¹veikos yra šios: joninë, vandenilinis ryšys, poliniø grupiø hidratavimas, disulfidinis ryšys, nepoliniø pakaitø van der Valso s¹veika, hidrofobinë s¹veika (išstumiamas H2O iš nepoliniø pakaitø zonos), donorinë-akceptorinë s¹veika tarp kompleksadario jono ir baltymo ligandiniø grupiø.
Antrinë baltymø struktûra
Gamtinëmis s¹lygomis (vandens terpë, neaukšta temperatûra) baltymø makromolekulës susilanksto á kompaktišk¹, artim¹ rutulio formai, kamuolëlá, vadinam¹ globule. Baltymø globulës sudarytos iš a-spiraliø ir b-klostiniø fragmentø. Santykinis a-spiraliø ir b-klostiniø kiekis baltymø globulëse gali bûti ávairus. Paprasèiausi erdvinës struktûros elementai (a-spiralës, b-struktûros, vingiai) vadinami antrine baltymø struktûra. J¹ fiksuoja palyginti silpni vandeniliniai ryšiai >C=O … H–N< .Todël antrinê baltymø struktûr¹ lengvai transformuoja išoriniai veiksniai: temperatûra, tirpalo sudëtis arba pH, mechaninis poveikis. Dël to keièiasi baltymo natûralios savybës, reiškia ir biologinës bei fiziologinës funkcijos
|
baltymo a-spiralë
|
Tretinës ir ketvirtinës baltymø struktûros samprata
Visos peptidinës grandinës ir šoniniø grandiniø išsidëstymas erdvëje vadinamas tretine baltymø struktûra.
|
Didžiausi¹ átak¹ jos formavimuisi turi šoniniai pakaitai ir jø tarpusavio s¹veika (joninë, vandeniliniø ryšiø, hidrofobinë, disulfidiniai ryšiai). Daugelio baltymø pavyzdžiu parodyta, kad jiems bûdinga tretinë struktûra susidaro savaime, kadangi ji yra termodinamiškai stabiliausias baltymo konformeras.
Tretinë struktûra yra lengviau pažeidžiama už antrinê. Tada polipeptido grandinë tarsi išsivynioja. Šá proces¹ skatina temperatûra, pH pokytis, švitinimas, mechaniniai faktoriai (pvz., maišymas). Daugelio baltymø globulës linkusios jungtis á stambesnius asociatus, sudarytus iš dviejø ir daugiau nariø. Tokie asociatai vadinami ketvirtine baltymø struktûra, o áeinanèios á jø sudëtá baltymo globulës – subvienetais.
|
Ketvirtinë struktûra gali bûti sudaryta iš vienodø arba skirtingø subvienetø. Molekulë asociatas atlieka biologines funkcijas, kurios nebûdingos atskiriems vienetams. Pvz., hemoglobino molekulë sudaryta iš keturiø subvienetø, o jos kompleksui su deguonimi bûdingas didesnis labilumas negu atskirø subvienetø.
Ketvirtinë baltymø struktûra dažniausiai yra labai labili, kadangi subvienetø neriša kovalentiniai ryšiai, o riša tik van der Valso tarpmolekulinës s¹veikos jëgos, reèiau – vandeniliniai ryšiai. Todël j¹ gali pažeisti net nedidelë denatûruojanèiø veiksniø átaka.
Baltymø molekuliø forma
Pagal molekuliø form¹ baltymai yra skirstomi á fibrilinius ir globulinius. Fibriliniø baltymø molekulës paprastai turi antrinê b-struktûr¹ ir plaušeliø sandar¹, jos netirpsta H2O, kadangi paviršiuje yra daug hidrofobiniø grupiø. Fibrilinis baltymas yra sausgysliø ir kaulø audinio kolagenas.
Globuliniø baltymø molekulës turi cilindrinê arba sferinê form¹. Jie paprastai tirpsta H2O, kadangi paviršiuje turi poliniø grupiø. Albuminas (kiaušinio baltymas) yra globulinis baltymas.
Denatûravimas
Erdvinê baltymø struktûr¹ gali suardyti daugelis veiksniø: temperatûros pakëlimas, pH pasikeitimas, UV arba rentgeno spinduliuotë, medžiagos, dehidratuojanèios baltymus (etanolis, acetonas ir kt.) arba reaguojanèios su šoninëmis grandinëmis (oksidatoriai, reduktoriai, formaldehidas, fenolis) ir net stiprus mechaninis maišymas.
Natûralios baltymø makromolekulës konformacijos pasikeitimas išoriniø veiksniø átakoje vadinamas baltymø denatûracija. Jos metu suyra ketvirtinë, tretinë ir antrinë baltymø struktûra, o pirminë išlieka nepakitusi. Denatûracija gali bûti grážtamojo ir nerážtamojo pobûdžio. Jeigu denatûracija yra grážtamoji, tai grážtamasis procesas vadinamas renatûracija.
|
Paviršinës baltymø savybës. Lipoproteinai
Dauguma baltymø yra paviršinio aktyvumo medžiagos. Jie emulguoja riebalus ir cholesterolá, yra aktyvûs biomembranø komponentai.
Kai kurie baltymai sudaro liofilines miceles su lipidais, vadinamas lipoproteinais. Tarp baltymø ir lipidø molekuliø lipoproteinuose egzistuoja dispersinë s¹veika (van der Valso). Lipoproteinai dalyvauja riebalø transporto ir hidrolizës (kartu su fermentu lipoproteinlipaze) procesuose. b-Lipoproteinai (mažo tankio) transportuoja cholesterolá á l¹steles, o a-lipoproteinai (didelio tankio) šalina cholesterolio pertekliø iš l¹stelës.
Baltymø paviršinës savybës, charakterizuojanèios jø gebëjim¹ tarpmolekulinëms s¹veikoms, yra fermento s¹veikos su substratu pagrindas (“rakto ir spynos” teorija).
Informacinës savybës
Baltymø molekulës arba jø atskiri fragmentai laikomi biologinës informacijos, kurios abëcëlës raidës – 20 aminorûgšèiø, nešëjai. Šios informacijos perdavimo pagrindas yra ávairios tarpmolekulinës s¹veikos rûšys ir sistemos siekimas efektyviai jas išnaudoti. “Aminorûgšèiø kalba”, sudaryta iš 20 vienetø, tai optimalus ir patikimas svarbios informacijos apie biosistemø gyvybines funkcijas, áskaitant atskirø organø ir viso organizmo form¹, kodavimo bûdas.
Rûgštinës-bazinës savybës
Baltymai, kaip ir a-aminorûgštys, yra poliamfolitai. Jø rûgštines savybes apsprendžia COOH, NH3, SH ir 4 HOC6H4-grupës. Baltymø bazines savybes apsprendžia –COO-, NH2 grupës bei imidazolo ( C3H3N2) ir guanidino ( CH5N3) pakaitai.
Stipriai rûgštinëje aplinkoje protonizuojamas baltymo galinis karboksilatanijonas, o stipriai šarminëje – deprotonizuojamas galinis amonio katijonas. Taèiau biologinëse sistemose tokie virsmai nevyksta, kadangi joms nebûdingos tokios kraštutinës pH reikšmës. Dël rûgštiniø-baziniø baltymø virsmø kinta jø konformacija, todël skiriasi baltymø molekulës, katijono ir anijono biologinës bei fiziologinës funkcijos. Kai pH pI baltymo tirpumas yra minimalus, jis linkês koaguliuoti – sudaryti nuosëdas.
Kompleksodara
Baltymai – aktyvûs polidentatiniai ligandai, ypaè tie, kurie turi lengvai poliarizuojamas funkcines grupes (-SH, imidazolo žied¹, guanidino ir aminogrupes). Jie sudaro ávairaus patvarumo kompleksinius junginius, priklausomai nuo kompleksadario jono poliarizuojamumo. Su šarminiais metalø katijonais baltymai sudaro nepatvarius kompleksus, kurie atlieka jonoforø funkcij¹, su žemës šarminiais metalais (Mg2+, Ca2+) – jau pakankamai patvarius. Dar patvaresnius kompleksus baltymai sudaro su d-metalais (gyvybës metalais: Fe, Cu, Mn, Zn, Co, Mo) ir ypaè patvarius su toksiniais metalais (Pb, Cd, Hg). Patvarûs baltymø kompleksai su metalø katijonais dažnai vadinami metaloproteinais.
Daugelis fermentø – tai baltymø cikliniai kompleksai su gyvybës metalais. Katijonas – fermento aktyvusis centras, o baltymas – substrato atpažintojas ir aktyvintojas.
Elektrofilinës-nukleofilinës reakcijos
Hidrolizë
Baltymø hidrolizë – pagrindinis jø katabolizmo (skilimo) organizme bûdas.
Baltymø amidinimas
Baltymai, turintys asparto ar glutamo rûgštis, organizme gali bûti amoniako akceptoriais:
Ši reakcija susijusi su ATP hidrolizës reakcija.
Reakcija su formaldehidu
Objektø sterilizacijai (visiškam mikroorganizmø sunaikinimui) naudojamas formaldehidas:
Reakcijos metu ávyksta negrážtamoji baltymø denatûracija.
Reakcijos su 2,4-dinitrofluorbenzenu ir fenilizotiocianatu
Aktyvûs elektrofiliniai reagentai (Ed Xd ): 2,4-dinitrofluorbenzenas ir fenilizotio-cianatas naudojami baltymø (ir peptidø ) pirminei struktûrai nustatyti.
Oksidacinës-redukcinës savybës
Baltymai yra atsparûs švelniems oksidatoriams, išskyrus tuos, kurie turi aminorûgštá cistein¹.
Tokiø virsmø metu kinta baltymo konformacija.
Griežtesnëmis s¹lygomis baltymø merkaptogrupë oksiduojama iki sulfogrupës:
Organizme vyksta ir tokia baltymø oksidavimo reakcija:
Šia reakcija organizmas šalina nereikalingus baltymus ir papildo savo energetinius resursus.
Baltymams atpažinti taikoma ksantoproteino reakcija (s¹veika su HNO3) ir ninhidrino reakcija (s¹veika su ninhidrinu, žiûr. 121 psl.).
Išmokê šá skyriø turite žinoti:
a-aminorûgšèiø struktûr¹, prototropinê tautomeij¹, klasifikavim¹;
a-aminorûgšèiø rûgštines-bazines, kompleksodarines, elktrofilines-nukleofilines, oksidacines-redukcines savybes;
peptidø struktûr¹ ir savybes;
baltymø struktûr¹ ir savybes.
Politica de confidentialitate | Termeni si conditii de utilizare |
Vizualizari: 7182
Importanta:
Termeni si conditii de utilizare | Contact
© SCRIGROUP 2025 . All rights reserved