PROTEINELE

PROTEINELE

1 Structura chimica:

Mai mult de 50% din greutatea uscata a unui animal este constituita din proteine.

Aceasta proportie este redusa la jumatate pentru vegetale (constituite din celuloza).

Toate proteinele sunt polimeri ai aminoacizilor (acizi aminati). Un acid aminat este o mica molecula formata din carbon (C), hidrogen (H), oxigen (O) si azot (N).

Polimerul este rezultatul reactiei de polimerizare. Aceasta reprezinta procesul chimic prin care un numar oarecare (de obicei mare) de molecule mici -numite monomer- se unesc intre ele pe calea unei reactii de aditie repetata, pentru a forma dimeri, trimeri, tetrameripolimeri.

Formula generala a unui acid aminat:

Portiunea R- din molecula variaza de la un aminoacid la altul.

Toti aminoacizii au:

• o grupare aminica: este gruparea - NH₂
• o grupare acida: este gruparea - COOH
• o parte care variaza de la un aminoacid la altul (este portiunea indicata prin litera R)

Dupa numarul gruparilor, - NH₂, - COOH in molecula aminoacidului, se impart in aminoacizi:

• monoamino-monocarboxilici (glicina, alanina, etc.)
• monoamino-dicarboxilici (acidul glutamic)

• diamino-monocarboxilici (lisina)

• aminoacizi hidroxilati (serina)

• aminoacizi tiolici (cisteina)

Proteinele sunt produsi macromoleculari (cu molecula mare) naturali de tip poliamidic rezultai din policondensarea alfa-aminoacizilor.

Procesul chimic care decurge prin stabilirea unor noi legaturi chimice intre atomi apartinand unor molecule organice diferite se numeste reactie de condensare. Prin reactii de condensare repetate se formeaza produsi macromoleculari legati. In cazul aminoacizilor, prin policondensare se formeaza polipeptidele sau proteinele. Legaturile dintre ei se numesc legaturi peptidice.

Un acid aminat se poate lega de un altul prin o legatura peptidica:

Legatura peptidica se face intre gruparea    - COOH a unui aminoacid si gruparea - NH₂ a altui aminoacid. Monopeptidele reactioneaza si ele cu un alt aminoacid formand o tripeptida si asa pana la formarea de macromolecule (polipeptide).In cursul fiecarei reactii, este eliminata o molecula de apa(H₂O). Este, deci o sinteza prin deshidratare.

In celula, legarea mai multor aminoacizi formeaza o proteina.

Anumite proteine sunt foarte mici (4 sau 5 aminoacizi), altele sunt gigantice (peste 600 de aminoacizi). Majoritatea proteinelor contin intre 100 si 200 de aminoacizi. Organismul uman produce ceva cam la 100 000 de proteine diferite unele de altele.

De exemplu lizozimul (proteina prezenta in majoritatea celulelor) dar indeosebi se gaseste in saliva si in lacrimi, are rol de antiseptic natural deoarece ataca proteinele bacteriene cauzatoare de infectii. Majoritatea celulelor por digera moleculele mari devenite inutile. Lizozimul este un polimer format din 130 de aminoacizi legati intr-o ordine precisa.

Cercetare diverselor proteine a aratat ca raspandireA diferitilor amonoacizi este foarte variata si ca nu exista proteina alcatuita numai dintr-un singur aminoacid. De fapt, in compozitia proteinelor, animale sau vegetale, se gasesc toti cei 20-22 aminoacizi dar in cele mai variate proportii. Cu exceptia a 8 dintre cei 20 aminoacizi, numiti aminoacizi esentiali, toti ceilalti pot fi sintetizati si in organismul omului.

Aminoacizii (20) si denumirile lor biochimice (cei 8 aminoacizi esentiali sunt bolduiti):

Lanturile de aminoacizi care alcatuiesc proteinele se repliaza in jurul lor pentru a forma structuri in trei dimensiuni avand o forma foarte precisa.

Astfel, structura unei proteine poate fi de natura:

• Fibrilara : Lantul de aminoacizi se repliaza formand o spirala lunga (precum un arc). Fiecare dintre aceste mici fire se rasucesc in jurul altora    pentru a forma lanturi groase rezistente. Astfel proteinele fibrilare sunt insolubile in apa (keratina - par, pene, unghii, colagenul -piele, fibrina)
• Globulare : Lantul de aminoacizi se repliaza pentru a forma o masa compacta. Este cazul majoritatii proteinelor cunoscute. Proteinele globulare sunt solubile in apa (hemoglobina, albuminele - proteine din albusul de ou, globulinele -proteine din plasma sanguina).

Aspartamul utilizat ca indulcitor nu este un zahar, ci este o mica molecula formata din doi aminoacizi legati impreuna (fenilalanina si acid aspartic) la care e asociata o grupare metil ( - CH₃ ). Nici unul din aminoacizi nu are gust dulce. Legati chimic ei au gust amar. Asocierea cu gruparea metil duce la formarea unei substante cu un gust dulce de 180 de ori mai intens decat zaharul de masa.

Anumite proteine pot fi formate din mai multe lanturi care se asociaza unele la altele. In acest caz, de exemplu, hemoglobina din sange, e o proteina formata din patru polipeptide intim asociate intre ele.

2 Rolul proteinelor in organism:

Proteinele indeplinesc numeroase functii in organismul uman:

1. Structural

ex. keratina: par, unghii

colagenul :tendoane, cartilaje, oase si alte tesuturi conjunctive

2.De reglare: majoritatea hormonilor sunt de natura proteica

ex. insulina si glucagonul : regleaza glugoza sanguina

vasopresina (sau HAD -hormolul antidiuretic): regleaza pastrarea apei in sange

3.De miscare:

ex. actina si miozina: sunt proteine contractile din muschi

4. De transport:

ex. hemoglobina: transporta oxigenul in sange

lipoproteine: transporta lipidele in sange

5. Imunitar :

ex. anticorpii (sau imunoglobulinele) - exista intr-o mare diversitate ; anticorpii protejeza organismul contra unor substante straine si impotriva microbilor.

6. De receptor membranar si transportor proteic (canale membranare):

ex. dupa cum se stie, majoritatea hormonilor actioneaza asupra celulelor prin legare de proteine specifice, cel mai adesea situate la suprafata membranei celulei. Un hormon dat, nu poate sa actioneze decat asupra unei celule care poseda receptorii de care el se poate lega.

Hormonul (indicat prin litera H) este transportat de catre sange prin vasele sanguine.El nu poate actiona decat asupra celulelor care au un receptor de care se poate fixa. Acest receptro este o proteina.

In membranele tuturor celulelor se gasesc proteine care transporta transmembranar diferite substante (chiar si electroliti) . Aceste "pompe" celulare consuma aproape o treime din totalul energiei cheltuita de organism intr-o zi.

3 ENZIMELE

Enzimele constituie o grupa foarte de importanta a proteinelor. Aceste proteine sunt catalizatori ai reactiilor biochimice.

Un catalizator, este o substanta ce activeaza o reactie chimica care altfel nu ar fi avut loc (sau este foarte lenta) daca nu ar fi fost prezent catalizatorul. Fara catalizator, reactiile lente ar avea nevoie de o mare cantitate de energie.

Anumite reactii chimice nu pot avea loc daca nu sunt activate de un catalizator. Este cazul majoritatii reactiilor biochimice. Enzimele constituie catalizatorul care activeaza reactiile biochimice.

O celula nu poate supravietui decat prin mii de reactii biochimice diferite. Fiecare din aceste reactii nu au loc decat daca celula produce enzime particulare necesare pentru buna desfasurare a fiecarei reactii.

Daca amestecam, de exemplu, amidon cu apa intr-un pahar, moleculele de amidon raman de amidon chiar daca amestecam viguros solutia sau chiar daca o incalzim. Moleculele de glucoza ce formeaza amidonul nu au deloc tendinta sa se separe una de alta. Din contra, daca mancam acest amidon el se transforma rapid in glucoza la nivelul intestinului.De ce? Pentru ca in intestinul nostru, contrar paharului cu solutie de amidon, contine enzime care catalizeaza transformarea amidonului in glucoza.

La fel, zaharoza nu se poate transforma in glucoza si fructoza in ceasca cu cafea, dar care se petrece rapid in intestin sub actiunea zaharazei -enzima diferita de cea a reactiei cu amidonul.

In general, numele enzimelor se termina prin sufixul "aza".

Enzima = catalizator biochimic specific.

O enzima data este specifica unei reactii chimice data, altfel spus, o enzima data nu poate cataliza decat o anumita reactie bine precizata.

De exemplu, enzima responsabila de transformarea zaharozei in glucoza si fructoza nu este aceeasi responsabila de transformarea lactozei in glucoza si galactoza.

Modul de actiune al unei enzime:

Atunci cand lanturile de aminoacizi se repliaza intre ele, formeaza o structura compacta ce prezinta scobituri si ridicaturi. In anumite scobituri, se gasesc adunati aminoacizi care, impreuna, confera acestei regiuni a proteinei, caracteristici chimice specifice. La nivelul acestor regiuni, denumit centru activ (sit activ), se efectueaza reactiile chimice catalizate de enzime.

O enzima data poate reincepe aceeasi reactie de 10 000 pana la 60 000 de ori intr-o singura secunda.

In reactia A + B → A−B    A si B se numesc substrat si

A−B produs

Intr-o reactie catalizata de o enzima, se numeste "substrat" produsul asupra caruia actioneaza enzima si "produs" rezultatul final al reactiei chimice.

Utilizarea disulfiram-ului in tratamentul alcoolicilor:

Alcoolul consumat poate fi eliminat in trei feluri diferite de catre organism:

• o mica parte este eliminata, la nivelul pielii, prin transpiratie
• tot o mica parte se elimina prin plamani
• cea mai mare parte din alcoolul consumat este transformata de catre celulele ficatului, in piruvat (acid piruvic), un derivat al glucozei fara pericol pentru organism. Doua enzime sunt necesare pentru a cataliza aceasta reactie:

Piruvatul astfel obtinut, plecand de la alcool, poate fi utilizat drept combustibil pentru celule (respiratie celulara) sau transformat in continuare in grasimi (deci ne putem ingrasa consumand alcool)

Disulfiram-ul este un medicament folosit uneori pentru tratareea alcoolismului. Acest medicament are proprietatea de a bloca enzima aldehid dehidrogenaza care catalizeaza reactia a doua.

Astfel reactia de eliminare a alcoolului se intrerupe cu formarea de acetaldehida. Acumularea acesteia in organism provoaca o indispozitie generala (greata dealtfel , foarte dezagreabila), foarte disuasiv. Un alcoolic care ia disulfiram nu poate, deci sa consume alcool.

De notat ca exista mai multe feluri de alcool.Etanolul, este alcoolul care se consuma in bauturile alcoolizate.

Denaturarea enzimelor

Enzimele sunt foarte sensibile la actiunea caldurii sau a aciditatii. Acesti factori pot modifica forma finala a proteinei ceea ce are ca efect a o face inactiva. Se spune ca enzima este denaturata.

Daca proteina se deformeaza, centrul activ risca sa fie modificat si sa-si piarda afinitatea pentru moleculele cu care s-ar putea, in mod normal, sa se fixeze. Enzima pierde, deci, proprietatile sale catalitice, nemaiputand sa-si indeplineasca functia.

De aceea anumite tempertaturi (mari) sunt mortale pentru fiintele vii. La temperatura inalta, enzimele se denatureaza si pierd proprietatile lor catalitice. Reactiile chimice necesare functionarii celulei inceteaza. Celula moare.

Trei factori pot provoca denaturarea unei enzime:

• Temperatura ridicata

Majoritatea enzimelor din corpul uman se denatureaza atunci cand temperatura depaseste 45º C.

• pH - ul extrem (mediu prea acid sau prea alcalin)
• Concentratia mare de electroliti in mediu

Proteinele globulare sunt mai putin stabile decat cele fibrilare. Ele sunt mult mai usor de denaturat.

Din aceasta cauza alimentele gatite (prin caldura) se conserva mai bine decat cele crude. Prin gatire se denatureaza enzimele celulelor alimentultui. Fara enzime, reactiile de denaturare care apar chiar si dupa moarte, inceteaza.

4 Proteinele si alimentatia:

Fiecare celula isi produce proteinele de care are nevoie. Unele celule pot produce peste 10 000 de proteine diferite. Per total, organismul uman produce peste 30 000 de proteine diferite.

Aminoacizii necesari acestei sinteze provin din digestia proteinelor    alimentare.

La nivelul intestinului, proteinele continute in alimente sunt desfacute, sub actiunea sucurilor digestive, in aminoacizi care sunt trimisi celulelor prin circulatia sanguina. Fiecare celula isi ia din sange aminoacizii de care are nevoie pentru a-si produce proteinele proprii. O celula care produce lizozimul, de exemplu, trebuie ca pentru fiecare molecula de lizozim produsa sa ia din mediul inconjurator cei 126 aminoacizi care intra in compozitia acestei proteine ( si in plus trebuie sa-i aseze in ordine).

Principalele surse de proteine din alimentatia umana sunt:

Organismul unui om adult produce, zilnic, in jur de 300 g proteine. O buna parte a acestei productii se face plecand de la aminoacizii ce provin din proteinele devenite inutile pe care celulele le elimina ca aminoacizi. Nu se poate recicla, in acelasi timp, chiar totul. Omul trebuie sa consume in fiecare zi in jur de 30-90g de proteine pentru a compensa pierderile in aminoacizi.

O alimentatie fara proteine duce la carente in aminoacizi si fara ei, celulele nu-si pot produce proteinele necesare supravietuirii. Pentru aceasta este important ca alimenttele din hrana zilnica sa contina proteine.

Din cei aproximativ 20 aminoacizi necesari, 8 sunt esentiali pentru ca nu pot fi produsi de catre organism, si trebuie obtinuti din alimente.

Insa, daca proteinele de origine animala contin aproape toti cei 8 aminoacizi esentiali in bune proportii, proteinele de origine vegetala sunt, din contra, deficiente in anumiti aminoacizi si bogate in altii care sunt mai putin folositi. Ori, adesea se intampla ca un aminoacid care se gaseste putin intr-o proteina vegetala, sa-l gasim din abundenta intr-o alta proteina vegetala si vice-versa. Combinand cele doua vegetale la aceeasi masa, vom avea toti amnoacizii necesari, putin cate putin in bune proportii.

De exemplu, cerealele completeaza bine leguminoasele:

Porumbul este deficitar in izoleucina si lizina Mazarea este deficitara in triptofan si

metionina.

Astfel, o persoana vegetariana (nu mananca carne), sau care nu mananca nici un aliment de origine animala, trebuie sa-si combine atent la fiecare masa alimentele pentru a obtine aportul necesar de aminoacizi esentiali necesari.

a) Daca dieta este prea saraca in proteine:

Organismul nu poate supravietui daca celulele sufera datorita absentei aminoacizilor necesari pentru producerea proteinelor lor. Astfel organismul va dirija propriile lui proteine (mai ales proteine musculare) pentru a furniza celulelor aminoacizii de care are nevoie. De aceea persoanele a caror dieta este lipsita de unul sau mai multi aminoacizi esentiali, vor pierde din masa musculara.

b)Daca dieta este prea bogata in proteine:

Organismul transforma surplusul de aminoacizi in grasimi (si nu in tesut muscular cum cred unii culturisti care se indoapa cu aminoacizi concentrati).

5 Proteinele si maladiile ereditare

Fiecare proteina are anumite caracteristici: fiecare are o forma, o structura bine precisa care-i permit a indeplini in mod adecvat rolul ei in functionarea celulei.Forma finala a proteinei nu depinde decat de doi factori: felul aminoacizilor care alcatuiesc proteina si ordinea in care se inlantuiesc.

Un singur aminoacid care nu este la locul lui face ca proteina sa capete alta forma si alte proprietati chimice    perturband functionarea celulei si chiar a intregului organism

Bolile ereditare, ca fibroza chistica, hemofilia si multe altele, sunt date de o eroare, comisa de catre celule in constructia unei anumite proteine.

O maladie ereditara denumita anemie falciforma, apare datorita unei erori in secventa acizilor aminati ce fac parte din proteina hemoglobinei. Persoanele care sufera de aceasta maladie, al 6-lea aminoacid din lantul de aminoacizi este valina (Val), in loc de acid glutamic(Glu). Aceasta atat de mica diferenta antreneaza o modificare a proteinei si implicit a proprietatilor fizice si chimice ale hemoglobinei. Aceasta anomalie a hemoglobinei are ca efect deformarea globulelor rosii sanguine (care in mod normal au forma rotunda si de piscot) in forma de secera ceea ce antreneaza numeroase probleme in transportul oxigenului.

Lantul de aminoacizi care formeaza molecula de hemoglobina.