Organitele miscarii celulare: microfilamentele de actina si miozina (fara functiile microfilamentelor)

Organitele miscarii celulare: microfilamentele de actina si miozina (fara functiile microfilamentelor)

Sunt formate din proteine de tip contractil. Miozina este mai importanta cantitativ si calitativ in fibra musculara si de aceea este descrisa in structura sarcomerului.

Molecula de miozina este o molecula asimetrica ceea ce explica anizotropia si birefringenta benzilor clare in lumina polarizanta.

Molecula are aspectul unui bastonas ce prezinta o zona globulara (corpul moleculei) situata la una din extremitati. Lungimea moleculei de miozina este de 160nm si o grosime de 2nm. Regiunea globulara are 4-5nm diametru si 15nm in lungime. Capul moleculei de miozina este alcatuit din doua subunitati, S₁ si S₂. Sub actiunea controlata a tripsinei, molecula miozina se desface in doua subunitati numite meromiozine, una usoara numita L meromiozina si una grea numita H meromiozina. L meromiozina apare ca un bastonas cu lungimea de 80nm si grosimea de 2nm, iar H meromiozina prezinta o portiune liniara de 60nm care se termina cu portiunea globulara.

L meromiozina nu are actiune ATP-azica si nu se combina cu actina pentru a forma complexul actina-miozina. H meromiozina prin tratare cu popaina se scindeaza in S₁ si S₂ meromiozina in care fractiunea S1 H meromiozina are o greutate moleculara de 120kdaltoni si corespunde portiunii globulare a zonei H meromiozina. Aceasta fractiune are doua proprietati:

.activitate ATP-azica;

.capacitate de a interactiona cu actina;

Fractiunea S₂ H meromiozina are o greutate de 60kdaltoni si ii lipsesc cele doua proprietati ale S₁ H meromiozinei.

Portiunea liniara a moleculei de miozina este formata din L meromiozina si S₂ H meromiozina.

Din punct de vedere biochimic, molecula de miozina este formata din doua lanturi polipeptidice grele cu greutate moleculara de 200kdaltoni si 2-4 lanturi usoare cu greutate de 20kdaltoni fiecare. Lanturile grele se intind in toata portiunea axiala si in portiunea globulara, pe langa lanturile grele intalnim si doua usoare. Prin agregarea moleculelor de miozina se formeaza filamente de miozina. Functiile transversale se gasesc la nivelul zonei S₁-S₂ si intre zona axiala si globulara. Aceste doua localizari reprezinta doua regiuni de flexibilitate.

Filamentele de actina

Filamentele de actina contin, in afara de molecula de actina, si molecule reglatoare: tropomiozina si troponina. Portiunea axiala a filamentelor de actina contine molecula contractila reprezinta de actina F, iar tropomiozina este asezata sub forma de bastonas de-alungul axului de F actina. Troponina formeaza unitati proteice globuloase dispuse la extremitatea moleculei de tropomiozina, la intervale de 40nm. Molecula de actina se gaseste sub doua forme: actina globulara (G) care este monomerul de actina; si actina fibrilara (F) care reprezinta forma polimerizata a actinei G. G actina este o molecula speciala cu un diametru de 5.5nm si rezulta din infasurarea unui lant polipeptidic format din 374 aminoacizi. Actina F se prezinta sub forma de filamente cu o grosime de 7-8 nm alcatuite din doua lanturi polipeptidice dispuse in helix cu o distanta de 40nm intre perioadele repetitive ale helixului. Fiecare lant este alcatuit dintr-o singura serie de subunitati de actina G. Astfel pe fiecare jumatate de tur a helixului vor fi asezate 7 unitati de actina G.