Proteinele sunt, din punct de vedere chimic compusi macromoleculari naturali, cu structura polipeptidica, care prin hidroliza formeaza a-amino acizi. Ele contin pe langa carbon, hidrogen, oxigen, azot, sulf, potasiu si alti halogeni. Denumirea de proteine vine din limba greaca , proteias insemnand primar. Alaturi de glucide si lipide proteinele furnizeaza energie pentru organism, dar ajuta si la refacerea tesuturilor lovite. Pe langa acestea, ele intra in structura tuturor celulelor, si ajuta la cresterea si refacerea celulelor. Unii hormoni contin proteine, acestia avand rol in reglarea activitatii organismului. Participa la formarea anticorpilor , ajutand la debarasarea de toxine si microbi. Formarea unor enzime si fermenti necesita prezenta proteinelor. Si nu in ultimul rand, ele participa la formarea dioxidului de carbon, a apei, prin aportul energetic rezultat din arderea lor.

Clasificarea proteinelor

Dupa sursa de provenienta :

-proteine de origine vegetala

-proteine de origine animala

Dupa solubilitatea in apa si in solutii de electroliti :

- insolubile (fibroase)

- solubile (globulare)

Dupa produsii rezultati la hidroliza totala :

-proteine propriu-zise ( prin hidroliza totala se obtin numai - aminoacizi)

-proteine conjugate sau proteide ( prin hidroliza totala se obtine, pe langa

-aminoacizi, si o alta substanta, care in structura proteinei apare ca grupa prostetica)

Proteinele fibroase se gasesc in organismul animal in stare solida si confera tesuturilor rezistenta mecanica (proteine de schelet) sau protectie impotriva agentilor exteriori.

KERATINELE proteinele din epiderma, par, pene, unghii, copite si coarne se disting

printr-un continut mare de sulf. Keratinele sunt insolubile in apa atat rece cat si calda, precum si in solutii saline. Din cauza aceasta keratinele prezinta o mare inertie fata de agentii chimici, precum si fata de enzime.

FIBROINA componenta fibroasa din matasea naturala, se gaseste in acest material inconjurata cu o componenta amorfa, cleioasa, sericina, care reprezinta cca. 30 % din greutatea totala. In cele doua glande ale viermelui de matase, proteinele sunt continute sub forma de solutie concentrata, vascoasa.

COLAGENUL este componenta principala a tesuturilor conjunctive, tendoanelor, ligamentelor, cartilajelor, pielii, oaselor, solzilor de peste. Exista numeroase varietati de colagen. Colagenul are o compozitie deosebita de a keratinei si fibroinei, caci este bogat in glicol, prolina si hidroxiprolina, nu contine cistina si triptofan.

Prin incalzire prelungita cu apa, colagenul intai se imbiba,apoi se dizolva transformandu-se in gelatina sau clei.

ELASTINA constituie tesutul fibros, cu o elasticitate comparabila cu a cauciucului, a arterelor si a unora din tendoane, cum este de exemplu tendonul de la ceafa boului. Elastina nu se transforma in gelatina la fierbere cu apa si este digerata de tripsina. Ca si colagenul, fibrele de elastina sunt compuse din aminoacizi simpli, mai ales leucina, glicocol si prolina.

In regnul vegetal nu se gasesc proteine fibroase; functia lor este indeplinita in plante de celuloza. Proteinele fibroase se dizolva numai in acizi si baze concentrate, la cald, dar aceasta dizolvare este insotita de o degradare a macromoleculelor; din solutiile obtinute nu se mai regenereaza proteina initiala. Proteinele fibroase nu sunt hidrolizate de enzimele implicate in digestie si deci nu au valoare nutritiva.

Proteinele solubile sau globulare apar in celule in stare dizolvata sau sub forma de geluri hidratate. Ele au insusiri fiziologice specifice si se subimpart in albumine si globuline. Albuminele sunt solubile in apa si in solutii diluate de electroliti (acizi, baze, saruri),iar globulinele sunt solubile numai in solutii de electroliti.

Exemple de proteine solubile

- albuminele din oua

- caseina din lapte

globulinele si albuminele din sange (hemoglobina, fibrinogenul)

proteinele din muschi (miogenul si miosina)

Structura unei albumine

proteinele din cereale (gluteina din grau, zeina din porumb)

proteinele produse de virusi (antigeni) si bacterii

anticorpii

nucleoproteidele

enzimele

hormonii proteici (insulina)

Structura unei albumine

COMPOZITIA PROTEINELOR

Toate proteinele contin elementele: C, H, O, N si S; in unele proteine se mai gasesc, in cantitati mici: P, Fe, Cu, I, Cl, si Br. Continutul procentual al elementelor principale este de: C 50-52 %, H 6,8-7,7 %, S 0,5-2 %, N 15-18 %.

Prin hidroliza, proteinele se transforma in aminoacizi. Hidroliza proteinelor se poate efectua cu acizi, cu baze sau cu enzime. Hidroliza acida se face prin fierbere indelungata

(12-48 ore) cu acid clorhidric de 20% sau mai bine cu acid formic continand HCl (2 ore). Hidroliza cu hidroxizi alcalini sau cu hidroxid de bariu are loc intr-un timp mai scurt. Prin hidroliza se obtine un amestec care poate sa contina circa 20 L-aminoacizi. Se formeaza si amoniac prin hidroliza grupelor CONH2 ale asparaginei si glutaminei.

NECESARUL DE PROTEINE

Depinde de necesitatile organismului:

1.Cantitativ:

Copii: 0-6 ani - 3-4 g prot/kg corp/24 h
7-12 ani - 2-3 g prot/kg corp/24 h
12-20 ani - 1,5-1,7 g prot/kg corp/24 h
Adulti: 1,2-1,5 g/kgc/zi (ex: 75 kg 85-105 g proteine/zi)
Gravide si mame care alapteaza: 2 g/kgc/zi
Sportivi, muncitori, refaceri musculare: 2-3 g/kgc/zi

SURSE DE PROTEINE

Produse animale: lapte, branzeturi (100g branza = 25-30 g proteine), carne (20% proteine),viscere (ficat, rinichi, inima, splina, peste), oua.
- Leguminoase: fasole (20-25%), mazare, soia (35%).
- Cereale : paine (8%).
- Nuci, arahide, alune, cartofi, ciuperci, legume, fructe (ultimele 2 mai putin).

PROTEINE EXISTENTE IN PRODUSELE ALIMENTARE

Carnea si produsele din carne sunt principalele surse de proteine de calitate superioara.

Continutul de proteine variaza invers proportional cu continutul de grasime, in carnurile slabe cantitatea de substante proteice fiind maxima (17.22%) comparativ cu carnurile grase. Proteinele intracelulare care formeaza marea majoritate a carnii macre au o structura amino-acidica echilibrata, adecvata necesarului organismului uman.

Proteinele extracelulare din tendoane, cartilagii, fascii, sunt reprezentate mai ales prin colagen si elastina, lipsite de triptofan si sarace in ceilalti aminoacizi esentiali. Colagenul si elastina scad valoarea nutritiva a tesuturilor care le contin.

COMPOZITIA CHIMICA A CARNII IN

FUNCTIE DE SPECIE SI ZONA ANATOMICA

Laptele si produsele lactate contin proteine de calitate superioara, in medie 3.5% la laptele de vaca, cantitati ce se concentreaza de 3.5.8 ori in branzeturi.

COMPOZITIA MEDIE A LAPTELUI DE VACA

(la 100 cm³)

Oul este singurul aliment care contine proteine si lipide in cantitati proportionale (13% si respectiv 11% pentru oul de gaina).

Amestecul proteinelor albusului si galbenusului realizeaza cea mai valoroasa proteina din punct de vedere nutritiv, cu continutul amino-acidic cel mai echilibrat, considerata proteina etalon pentru aprecierea valorii nutritive a altor surse alimentare de proteine.

COMPOZITIA CHIMICA MEDIE A OULUI (%)

Produsele cerealiere si leguminoase contribuie si la acoperirea necesarului de proteine. Continutul in aceste componente variaza intre 7.12% in produsele cerealiere si ajunge la 20.34% la leguminoase. Proteinele componente sunt insa proteine de clasa a II-a cele din cereale avand ca aminoacid limitat lizina si cantitati relativ mici din alti aminoacizi esentiali.

Din punctul de vedere al valorii nutritive a proteinelor furnizate, soia ocupa cel mai bun loc, cu o pozitie intermediara intre cereale si produsele de origine animala, iar porumbul contine cea mai deficitara proteina (zeina). Proteinele sunt inegal distribuite intre formatiunile anatomice ale boabelor, fiind concentrate mai ales in embrion si stratul aleuronic.

Continutul in substante nutritive si energie a unor produse

cerealiere si leguminoase (%)

STRUCTURILE PROTEINELOR NATURALE

Se disting patru grade structurale sau niveluri de organizare dupa complexitatea lor. Acestea au fost numite structuri primare, secundare, tertiare si cuaternare.

Structura primara a unei proteine este determinata prin numarul si succesiunea specifica a amino-acizilor din catena polipeptidica. Structura secundara a unei proteine este determinata de aranjarea in spatiu a catenei polipeptidice si de legaturile care se stabilesc intre catene. Cercetarile in domeniu au sugerat ca macromolecula peptidica nu are forma extinsa, ci adopta o forma rasucita sau incretita. Structurile tertiare : structurile secundare sunt determinate de legaturile de hidrogen dintre grupele CO si NH ale catenelor polipeptidice. Intr-o elice L foarte lunga , se pot stabili legaturi slabe, dar numeroase , si intre grupele R proeminente spre exterior , ale amino-acizilor. Sunt folosite 4 feluri de legaturi intre grupe R apartinand aceleiasi catene polipeptidice prin care se poate realiza o structura tertiara. La adoptarea si mentinerea unei anumite conformatii tertiare contribuie uneori ioni metalici sau, in proteide, grupele prostetice.

Un model de structura tertiara este aceea a mioglobinei; iar un model de structura secundara este acela al keratinei.

Mai multe asemenea structuri tertiare sunt asociate intre ele formand structuri cuaternare. Fortele de atractie sunt aceleasi ca in structurile tertiare, dar ele actioneaza la acest caz intermolecular, unind catene polipeptidice sau elice L-diferite. Un exemplu de structura cuaternara este acela al hemoglobinei